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我知道你在想什么：“秋天来了！谁需要阳光和乐观？为我报名参加灰色天空和维生素D补充剂！.哦，你没想到？我也一样。也许万圣节会给你更多的快乐，除了有机会看到你的一个同事穿得像弗雷迪·墨丘利（Freddy Mercury），胸部印有“Hg”字样，经典）在部门聚会上？

本着万圣节的精神，诺丁汉大学的Simone Morra和Anca Pordea合成了一种突变的醇脱氢酶转化为Frankenstein催化剂。用共价结合的铑（III）络合物取代锌催化位点。所得到的突变/过渡金属复合物与野生型酶结合用于合成手性醇。（S）-4-苯基-2-丁醇。

像许多混合动力系统一样，将酶催化与过渡金属催化相结合的目的是利用各自的优点。数百万年的进化已经产生了在温和条件下起作用的酶催化剂，在水溶剂中，具有良好的选择性和催化效率。但是酶在一定范围内的作用在合成环境中是不利的。另一方面，过渡金属催化剂用途广泛，易于定制，与自由反应，使最混乱的酶脸红。

不幸的是，开发利用过渡金属和酶催化的多组分系统并不像将它们组合成单一混合物那么简单，因为通常会导致相互失活。作者发现将过渡金属复合物包裹在酶中提供了对抗抑制的物理屏障。保留了野生型酶和铑（III）配合物的活性。

两个相互连接的催化循环负责手性醇的合成。首先，野生型酶对4-苯基-2-丁醇的还原作用。一种依赖于生物还原剂烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADPH）的过程。在第二个循环中，NADPH通过复合铑(III)复合物/突变酶回收，以甲酸为化学计量还原剂。酒精形成的速度很慢（转换频率为0.02秒）。^{- 1}）过渡金属催化过程被认为是速率限制（与4.8 s的转换频率相比^{- 1}对于酶系统）。然而，获得接近完美的对映选择性（>99%EE）

这项研究表明，过渡金属催化剂可以扩大共因子依赖酶的范围。此外，设计制备金属配合物/酶生物偶联物的策略可能对小分子合成有价值，因为酶提供了第二个配位球;封闭的空间环境是提高催化反应选择性的重要途径。

要了解更多信息，请阅读：

基于醇脱氢酶的生物催化剂人工金属酶级联

西蒙猜拳,安卡波尔德亚
化学。脊髓损伤,2018，9，744-754
多伊：10.1039/C8SC02371A

关于作者

Zo_Hearne是蒙特利尔麦吉尔大学化学博士生，新利手机客户端加拿大由李昭君教授指导。她来自堪培拉，澳大利亚在那里她完成了她的本科学位。她目前的研究集中在过渡金属催化作用，在实验室之外，她是一位热情的化学导师和科学传播者。新利手机客户端新利手机客户端

在本科有机化学考试中，一个小小的安慰是，偶尔你会遇到一个非常荒谬的答案，它几乎是辉煌的。新利手机客户端写作是为了完成一个牵强的合成，学生设法提出了一个完全没有先例的反应，不仅在球场上，但在整个化学文献中。新利手机客户端遗憾的是，对于学生来说，这是完全错误的，0分。

我想50年前，如果一个本科生提出从线性烷基胺开始一步合成γ-内酰胺，然后剪掉N-H键和C-H键，然后把它和一个一氧化碳分子缝合在一起，他们也可能得了0分。然而，马修·高特和剑桥大学实验室的研究人员已经实现了这一点。通过钯催化C-H活化。

过渡金属催化C-H活化是指过渡金属分解C-H键，然后是金属结合的有机片段的功能化和催化剂的再生。这一策略与传统的有机合成方法相反：通过安装和操纵反应官能团来构造分子复杂性。预功能化的目标是双重的：它使分子更具反应性（例如，卤化物的安装可以使氧化加成过渡金属或被亲核细胞取代），并将反应性导向正在构建的分子中的特定位置。对于碳氢键的活化，挑战在于促进热力学和动力学稳定的碳氢键的反应，在含有许多化学上相似的C-H键的分子中实现位置选择性。

作者发现一种由新戊酸钯和乙酸铜组成的催化体系，在一氧化碳/空气气氛下，与酸性和碱性添加剂结合，将多种在γ位置具有一级C-H键的二级胺转化为5元内酯（图1）。获得了良好的产率和非对映选择性。以及各种取代基，如碳环，四氢吡喃，哌哌啶氟环烷和二氧戊环的耐受性良好。

C-H活化步骤中的反应组分通过胺与钯中心的协调在过渡状态下高度组织。以及在胺和与钯结合的新戊酸配体的羰基之间形成氢键（图2）。钯插入C-H键（一种新戊酸配体作为分子内碱基）形成一个帕拉达旋回，其熵和焓优先于一个5元环，需要从胺导向基团的γ位置提取质子。

C-H活化被称为催化的“圣杯”，效率的提高是显而易见的:反应步骤的减少和催化剂的使用使能源消耗最小化，从分离和纯化过程中形成化学计量副产物和废物，过量试剂，溶剂和添加剂。除了这个,C-H活化方法的发展最令人兴奋的是发现的承诺：新的反应性可以导致新的产品，其他方法无法接近。

要了解更多信息，请阅读：

脂肪胺的非对映选择性C-H羰基化环化：功能化γ-内酰胺的快速途径

Png Zhuang Mao贾梅河Cabrera PardoJorge Piero Cadahia和Matthew J.Gaunt。
化学。科学。，2018，边缘文章
多伊：10.1039/C8SC02855A

关于作者

Zo_Hearne是蒙特利尔麦吉尔大学化学博士生，新利手机客户端加拿大由李昭君教授指导。她来自堪培拉，澳大利亚在那里她完成了她的本科学位。她目前的研究集中在过渡金属催化作用，在实验室之外，她是一位热情的化学导师和科学传播者。新利手机客户端新利手机客户端

我们整天都在愉快地呼吸着富含二氮的空气，但是为了获得氮来进行DNA等分子的生物合成，RNA和蛋白质，我们依靠固氮来将二氮还原成像氨一样的生物可利用分子。在自然界中,固氮细菌和携带固氮酶的古菌负责向植物提供还原氮，它会回到我们身边。固氮酶是由两种蛋白质组成的酶复合物。第一种是含铁的还原酶，它向含铁/钼的催化蛋白提供电子，执行n_二去NH_三转换。

哈伯-博世工艺，一种将二氮固定成氨的工业方法，在20世纪初首次使用，产生了大量的氮基肥料，为植物综合提供了这种必需的养分。导致人口激增，有了这个反应的全球重要性，尚未减弱。尽管是一种有效的反应，这种铁催化工艺需要高温（450°C）和高压（200 atm）。相比之下,酶可以在合成化学家梦寐以求的条件下工作，正如犹他大学的研究人员在环境条件下使用催化固氮酶蛋白对二氮进行生物电化学还原的研究中所证明的那样。

研究人员通过在水凝胶中捕获固氮酶来合成电极/酶聚集体，然后通过包含的芘基序的π堆叠将水凝胶与覆盖在多壁碳纳米管中的碳纸电极结合。如果酶在水凝胶中的定向方式使酶的催化铁/钼中心与电极之间的距离在14_之内，直接的电子转移可以发生。与酶的直接电接触使研究人员能够利用酶在温和条件下进行化学反应的高效性和选择性。

为了使酶的氧化还原中心和电极之间的距离最小化，先前的策略集中于将酶与所需结构对接；然而，蛋白质变性会导致酶活性降低。这项研究的作者设计了一个系统假设如果他们专注于保存酶的活性，水凝胶中酶所采用构型的统计混合物中仍有很大比例能够参与直接电子转移。

在鼓泡N下评估电极/固氮酶聚集体的生物电活性。_二在室温下，180 nmol的NH_三（1.1μmol/mg固氮酶）产生，标志着N的第一次生物电化学还原_二在没有ATP的情况下。漆酶的生物电活性对O的还原作用_二也用同样的方法测量。在这个实验中，15%的漆酶蛋白保持活性，与0.3%相比，采用酶对接技术的参考方法。这翻译的电流密度增加390 - 1880μA厘米^{- 2}镁^{- 1}（取决于酶的浓度，1 - 10毫克毫升^{- 1}）与45μA cm相比^{- 1}镁^{- 1}用于参考对接方法。

不用太夸张，合成固氮对地球上人类的持续生存至关重要（我是怎么做到的？）.固氮作用之外,这项研究提供了一种在导电电极和自然界提供的高度复杂的催化机械之间实现接触的通用方法：酶。除了合成，机会扩大;这样的技术可能为生物传感器的生产铺平道路，生物燃料电池和生物分子电子元件。

要了解更多信息，请阅读：

芘水凝胶促进直接生物电化学：非ATP依赖性电酶还原N新利手机客户端_二

戴维·P·PHickeyKoun Lim荣,蔡Ashlea R。帕特森Mengwei元,Selmihan Sahin索菲恩·阿卜杜拉鲁伊，雪莱D薄荷
化学。科学。，2018，9，5172-5177
多伊：10.1039/C8SC01638K型

关于作者:

Zo_Hearne是蒙特利尔麦吉尔大学化学博士生，新利手机客户端加拿大由李昭君教授指导。她来自堪培拉，澳大利亚在那里她完成了她的本科学位。她目前的研究集中在过渡金属催化作用，在实验室之外，她是一位热情的化学导师和科学传播者。新利手机客户端新利手机客户端

蛋白质在结构中有广泛的用途，函数，所有细胞的复制和调节，开发研究每个角色的工具有利于我们的持续健康和福祉。一个工具是蛋白质生物接合，分子与蛋白质的共价配对。分子蛋白组合是无止境的，只要有有效的方法来偶联氨基酸分子。在生物接合方法中，半胱氨酸功能化是一个流行的选择，因为主要硫醇是高度亲核性，从而有助于化学选择性。此外，半胱氨酸很罕见，降低了许多竞争的可能性，反应性残留物。

过渡金属催化转化在生物接合中不常见，尽管在合成化学的其他领域很突出。新利手机客户端这是因为只有最有力的方法才能克服这种化学的挑战：底物在非水介质溶剂中的溶解性，新利手机客户端其他含活性官能团的氨基酸的存在，对低温的要求，低浓度和温和的酸碱度，以保持蛋白质结构。

由加里·莫兰德教授领导的宾夕法尼亚大学的一组研究人员开发了一种生物接合方法，其中芳基卤化物与肽中的半胱氨酸残基交叉耦合。两个络合物在两个相连的循环中催化反应:钌-双吡啶络合物的光氧化还原循环_，以及镍-比吡啶络合物的催化循环。

反应在室温下是有效的，不需要预先的功能组保护。反应也可以在稀释条件（10 mm）和克级（3.5 mmol）下进行。范围表包括35个以上的反应，将多种芳基卤化物与小肽（4和9氨基酸）以及生物相关分子（如辅酶A和含硫药物）耦合。

反应范围包括一些底物，这些底物强调了这项工作如何适应研究蛋白质的既定技术。香豆素偶联产生荧光分子，这可以用来研究蛋白质的细胞定位。与芳基结合的生物素衍生物的反应表明亲和标记可以耦合，利用含芳基的药物制剂与抗体药物结合物的合成有关。

通过这项研究，作者贡献了一个强大的催化系统，这令人信服地显示了过渡金属和光氧化还原催化剂结合在生物分子中发挥半胱氨酸残基功能的价值。这是化学的下一个必要步骤，新利手机客户端不小的任务，是为了进一步优化整个蛋白质的反应条件。

阅读研究文章：

镍/光氧化还原催化下未保护肽和生物分子的可伸缩硫芳基化

化学。科学。，二千零一十八，doi:10.1039/c7sc04292b

布兰登A瓦拉,邢品丽Simon Berritt克里斯托弗河沃尔特斯e.詹姆斯•Petersson加里A莫兰德。

作者简介：

Zo_Hearne是蒙特利尔麦吉尔大学化学博士生，新利手机客户端加拿大由李昭君教授指导。她来自堪培拉，澳大利亚在那里她完成了她的本科学位。她目前的研究集中在过渡金属催化作用，在实验室之外，她是一位热情的化学导师和科学传播者。新利手机客户端新利手机客户端